Hemoglobin je protein koji se nalazi u crvenim krvnim ćelijama, koji prenose kisik iz pluća u tjelesna tkiva i organe i ugljični dioksid iz tjelesnih tkiva i organa u pluća. Postoje dva stanja hemoglobina: oksigenirani i deoksigenirani hemoglobin. Ključna razlika između hemoglobina i oksigeniranog hemoglobina je ta oksigenirani hemoglobin je stanje hemoglobina povezanog s četiri molekule kisika dok je deoksigenirani hemoglobin nevezano stanje hemoglobina s kisikom. Kiseogenirani hemoglobin je jarko crvene boje dok je deoksigenirani hemoglobin tamno crvene boje.
SADRŽAJ
1. Pregled i ključne razlike
2. Što je hemoglobin
3. Što je kisikov hemoglobin
4. Što je deoksigenirani hemoglobin
4. Usporedba - Usporedba hemoglobina s kisikom u odnosu na kisik
5. Sažetak
Hemoglobin (Hb) je složena molekula proteina prisutna u crvenim krvnim stanicama koja crvenoj krvnoj stanici daje tipičan oblik (okrugla s uskim središtem). Ključne uloge Hb uključuju transport kisika iz pluća u tjelesna tkiva, razmjenu ugljičnog dioksida i uzimanje ugljičnog dioksida iz tjelesnih tkiva u pluća i povratnu izmjenu s kisikom. Molekula hemoglobina sadrži četiri polipeptidna lanca (proteinske podjedinice) i četiri hem skupine kao što je prikazano na slici 01. Četiri polipeptidna lanca predstavljaju dva alfa globulinska lanca i dva beta globulinska lanca. Heme je važan porfirinski spoj u molekuli hemoglobina koji u sebi ima ugrađeni središnji atom željeza. Svaki polipeptidni lanac molekule hemoglobina sadrži heme skupinu i atom željeza. Atom željeza od vitalne je važnosti za transport kisika i ugljičnog dioksida u krvi, a glavni je faktor crvene boje crvenih krvnih stanica. Hemoglobin se također naziva a mettaloprotein zbog ugradnje atoma željeza.
Opskrba kisikom u tkivima i organima je vitalna i bitna. Stanice dobivaju energiju aerobnim disanjem (oksidativna fosforilacija) koristeći kisik kao akceptor elektrona. Proizvodnja energije potrebna je za optimalan metabolizam i funkcije stanica. Opskrba kisikom je omogućena pomoću proteina hemoglobina. Stoga je hemoglobin poznat i kao protein koji nosi kisik u krvi.
Niska razina hemoglobina u krvi naziva se anemija. Stanje anemije može uzrokovati nekoliko bolesti. Različiti su razlozi za nisku koncentraciju hemoglobina u krvi. Manjak željeza glavni je razlog, a prekomjerna dijeta, nezdrav način života, neke bolesti i rak uzrokuju isto.
Molekula hemoglobina ima četiri mjesta vezanja kisika povezana s četiri Fe+2 atoma. Jedna molekula hemoglobina može nositi maksimalno četiri molekule kisika. Dakle, hemoglobin može biti zasićen ili nezasićen kisikom. Zasićenje kisikom je postotak mjesta vezanja hemoglobina kisikom zauzetim kisikom. Drugim riječima, mjeri udio zasićenog hemoglobina kisikom u odnosu na ukupni hemoglobin. Ova dva stanja hemoglobina poznata su kao hemoglobin sa kisikom i deoksigeniranjem.
Slika 1: Struktura hemoglobina
Kada su molekule hemoglobina vezane i zasićene molekulama kisika, kombinacija hemoglobina i kisika poznata je kao kisikov hemoglobin (oksihemoglobinom). Kiseogenirani hemoglobin nastaje tijekom fiziološkog disanja (ventilacije), kada se molekule kisika vežu s hem skupinama hemoglobina u crvenim krvnim stanicama. Proizvodnja kisika sa kisikom uglavnom se događa u plućnim kapilarama blizu alveola pluća gdje dolazi do izmjene plinova (udisaja i izdisaja). Na afinitet vezanja kisika na hemoglobin jako utječe pH. Kada je pH visok, postoji visoki afinitet veznog kisika na hemoglobin, ali on se smanjuje kako pH opada. Obično su visoki pH u plućima i niski pH u mišićima. Stoga je ova razlika u pH vrijednostima korisna za vezanje, transport i oslobađanje kisika. Budući da postoji visok afinitet vezanja u blizini pluća, kisik se veže s hemoglobinom i stvara oksihemoglobin. Kad oksihemoglobin dođe do mišića zbog niskog pH, on se rastvara i oslobađa kisik do stanica. Smatra se da je normalna razina kisika u krvi ljudi u rasponu od 95 do 100%. Kiseonizirana krv vidljiva je u jarko crvenoj (grimizno crvenoj) boji. Kad je hemoglobin u kisikovom obliku, također je poznat i kao R stanje (opušteno stanje) hemoglobina.
Slika 2: Kiseogenirani hemoglobin
Deoksigenirani hemoglobin je oblik hemoglobina koji nije vezan na kisik. Deoksigeniranom hemoglobinu nedostaje kisika. Otuda se ova država zvala T stanje (napeto stanje) hemoglobina. Deoksigenirani hemoglobin može se primijetiti kada oksigenirani hemoglobin oslobađa kisik i izmjenjuje se s ugljičnim dioksidom blizu plazma membrane mišićnih stanica gdje postoji sredina s niskim pH. Kad hemoglobin ima nizak afinitet prema vezanju na kisik, on isporučuje kisik i pretvara se u deoksigenirani hemoglobin.
Slika 3: Protok kisika kisikom i deoksigeniranjem kroz tijelo
Kiseonizirani vs deoksigenirani hemoglobin | |
Kiseogenirani hemoglobin je kombinacija hemoglobina i kisika. | Nevezani oblik hemoglobina s kisikom poznat je kao deoksigenirani hemoglobin. |
Molekula kisika | |
Molekule kisika su vezane na molekulu hemoglobina. | Molekule kisika nisu vezane na molekulu hemoglobina. |
Boja | |
Kiseogenirani hemoglobin je jarko crvene boje. | Deoksigenirani hemoglobin je tamno crvene boje. |
Stanje hemoglobina | |
To je poznato kao R stanje hemoglobina. | To je poznato kao T (napeto) stanje hemoglobina. |
formacija | |
Oksigenirani hemoglobin nastaje kada se molekule kisika vežu s hem skupinama hemoglobina u crvenim krvnim stanicama tijekom fiziološkog disanja. | Deoksigenirani hemoglobin nastaje kada se kisik oslobađa iz oksigeniranog hemoglobina i izmjenjuje se s ugljičnim dioksidom blizu plazma membrane mišićnih stanica. |
Hemoglobin je vitalni protein koji se nalazi u crvenim krvnim stanicama koji može prenijeti kisik iz pluća u tjelesna tkiva i donositi ugljični dioksid iz tjelesnih tkiva u pluća. Postoje dva stanja hemoglobina zbog vezanja kisika. To su oksigenirani hemoglobin i deoksigenirani hemoglobin. Kiseonizirani hemoglobin nastaje kada se molekule kisika vežu na Fe atome. Deoksigenirani hemoglobin nastaje kada se molekule kisika oslobađaju iz molekule hemoglobina. Ovo je ključna razlika između hemoglobina sa kisikom i deoksigeniziranim hemoglobinom. Na vezanje i oslobađanje kisika uglavnom utječu pH i parcijalni tlak kisika.
Referenca:
1. Thomas, Caroline i Andrew B. Lumb. "Fiziologija hemoglobina." Fiziologija hemoglobina | BJA Obrazovanje | Oxford Academic. Oxford University Press, 15. svibnja 2012. Web. 20. veljače 2017.
2. Marengo-Rowe, Alain J. "Odnosi strukture-funkcije humanih hemoglobina." Zbornik radova (Sveučilište Baylor. Medicinski centar). Baylor zdravstveni sustav, srpanj 2006. Web. 20. veljače 2017
Ljubaznošću slike:
1. "Hemoglobin 1904." Pri OpenStax Collegeu - Anatomija i fiziologija, web mjesto Connexions. (CC BY 3.0) putem Commons Wikimedia
2. "Slika 39 04 01" CNX OpenStax - (CC BY 4.0) putem Commons Wikimedia
3. 2101. Protok krvi kroz srce ”, OpenStax College - Anatomija i fiziologija, web mjesto Connexions. (CC BY 3.0) putem Commons Wikimedia