Razlika između hemoglobina i mioglobina

Hemoglobin vs mioglobin

Mioglobin i hemoglobin su hemoproteini koji imaju sposobnost vezanja molekularnog kisika. To su prvi proteini koji su svoju trodimenzionalnu strukturu riješili rendgenskom kristalografijom. Proteini su polimeri aminokiselina spojenih peptidnim vezama. Aminokiseline su građevni blokovi proteina. Na osnovu njihova cjelokupnog oblika, ti se proteini razvrstavaju u globularne proteine. Globularni proteini imaju pomalo sferni ili elipsoidni oblik. Različita svojstva ovih jedinstvenih globularnih proteina pomažu organizmu da prebaci molekule kisika između njih. Aktivno mjesto ovih posebnih proteina sastoji se od željezovog (II) protoporfirina IX inkapsuliranog u džep otporan na vodu..

mioglobin

Mioglobin se pojavljuje kao monomerni protein u kojem globin okružuje heme. Djeluje kao sekundarni nosač kisika u mišićnom tkivu. Kad su mišićne stanice u djelovanju, potrebna im je velika količina kisika. Mišićne stanice koriste ove bjelančevine da ubrzaju difuziju kisika i uzimaju kisik u vrijeme intenzivnog disanja. Tercijalna struktura mioglobina slična je tipičnoj strukturi proteina globusa globule.

Polipeptidni lanac mioglobina ima 8 zasebnih desnih ruku α-helikoptera. Svaka molekula proteina sadrži jednu hemsku protetsku skupinu, a svaki heme ostatak sadrži jedan središnji koordinirano vezan atom željeza. Kisik se veže izravno na atom željeza heme protetske skupine.

Hemoglobin

Hemoglobin se javlja kao tetramerni protein u kojem se svaka podjedinica sastoji od globina koji okružuje heme. Nositelj je kisika na cijelom sustavu. Veže molekule kisika i potom se kroz krv transportuju crvenim krvnim stanicama.

Kod kralješnjaka se kisik difundira kroz plućno tkivo u crvene krvne stanice. Budući da je hemoglobin tetramer, on može vezati četiri molekule kisika odjednom. Povezani kisik distribuira se kroz cijelo tijelo i prenosi se iz crvenih krvnih stanica u stanice koje se vraćaju. Zatim hemoglobin uzima ugljični dioksid i vraća ih u pluća. Stoga hemoglobin služi za isporuku kisika potrebnog za stanični metabolizam i uklanja nastali otpadni proizvod, ugljični dioksid.

Hemoglobin se sastoji od nekoliko polipeptidnih lanaca. Ljudski hemoglobin sastoji se od dvije α (alfa) i dvije β (beta) podjedinice. Svaka α-podjedinica ima 144 ostatka, a svaka β-podjedinica ima 146 ostataka. Strukturne karakteristike i α (alfa) i β (beta) podjedinica slične su mioglobinu.

Hemoglobin vs mioglobin

• Hemoglobin transportira kisik u krvi dok mioglobin transportira ili skladišti kisik u mišićima.

• Mioglobin se sastoji od jednog polipeptidnog lanca, a hemoglobin se sastoji od više polipeptidnih lanaca.

• Za razliku od mioglobina, koncentracija hemoglobina u crvenim krvnim stanicama je vrlo visoka.

• Na početku mioglobin vrlo lako veže molekule kisika i u posljednje vrijeme postaje zasićen. Ovaj postupak vezivanja je brži u mioglobinu nego u hemoglobinu. Hemoglobin u početku s poteškoćama veže kisik.

• Mioglobin se pojavljuje kao monomerni protein, dok se hemoglobin pojavljuje kao tetramerni protein.

• U hemoglobinu su prisutne dvije vrste polipeptidnih lanaca (dva α-lanca i dva β-lanca).

• Mioglobin može vezati jednu molekulu kisika tzv monomer, dok hemoglobin može vezati četiri molekule kisika, takozvani tetramer.

• Mioglobin veže kisik čvršće nego hemoglobin.

• Hemoglobin može vezati i iscrpiti i kisik i ugljični dioksid, za razliku od mioglobina.