Kd i Km su konstante ravnoteže. Ključna razlika između Kd i Km je u tome Kd je termodinamička konstanta dok Km nije termodinamička konstanta.
Kd se odnosi na konstantu disocijacije dok je Km Michaelisova konstanta. Obje ove konstante vrlo su važne u kvantitativnoj analizi enzimskih reakcija.
1. Pregled i ključne razlike
2. Što je Kd
3. Što je Km
4. Usporedna usporedba - Kd vs Km u tabelarnom obliku
5. Sažetak
Kd je konstanta disocijacije. Poznat je i kao ravnoteža konstanta disocijacije zbog njegove uporabe u ravnotežnim sustavima. Konstanta disocijacije je konstanta ravnoteže reakcija gdje se veliki spoj reverzibilno pretvara u male komponente. Proces pretvorbe poznat je i kao disocijacija. Ionska molekula uvijek se disocira na svoje ione. Tada je konstanta disocijacije ili Kd količina koja izražava do koje mjere se određena tvar iz otopine disocira na ione. Dakle, ovo je jednako proizvodu koncentracija odgovarajućih iona podijeljenih s koncentracijom nerazdvojene molekule.
AB & # x2194; A + B
U gornjoj općoj reakciji konstanta disocijacije, Kd, može se dati dolje u nastavku.
Kd = [A] [B] / [AB].
Nadalje, ako postoji stehiometrijski odnos, treba uključiti stehiometrijske koeficijente u jednadžbu.
xAB & # x2194; aA + bB
Jednadžba konstante disocijacije, Kd za gornju reakciju je sljedeća:
Kd = [A][B]b / [AB]x
Konkretno, u biokemijskim primjenama Kd pomaže u određivanju količine proizvoda dobivenih kemijskom reakcijom u prisutnosti enzima. Kd enzimske reakcije izražava afinitet liganda i receptora. Drugim riječima, navodi sposobnost supstrata da napusti receptor enzima. S druge strane, ona opisuje koliko se supstrat snažno veže za enzim.
Km je Michaelisova konstanta. Za razliku od Kd, Km je kinetička konstanta. Njegova se glavna primjena odnosi na kinetiku enzima, to jest za određivanje afiniteta supstrata za vezanje s enzimom. Konstanta se izražava povezivanjem koncentracije supstrata s brzinom reakcije u prisutnosti enzima. Prema tome, Michaelisova konstanta ili Km je koncentracija supstrata kada brzina reakcije dosegne polovinu njegove maksimalne brzine.
Slika 1: Odnos između reakcijske brzine i koncentracije supstrata u enzimskoj reakciji.
Tijekom reakcije između enzima (E) i supstrata (S), stvaranje proizvoda (P) je sljedeće:
E + S & # x2194; E-S kompleks & # x2194; E + P
Ako su konstante ravnoteže gornje reakcije sljedeće, od njih se može izvesti Km.
Km = K-1 + K+2 / K+1
Michaelis je razvio odnos koristeći koncentraciju supstrata, [S] i maksimalnu brzinu reakcije, Vmax. Odnos između koncentracije supstrata i Km enzimske reakcije je sljedeći:
v = Vmax [S] / Km + [S]
v je brzina u bilo kojem trenutku, dok je [S] koncentracija supstrata u određenom trenutku, a Vmax je maksimalna brzina reakcije. Km je Michaelisova konstanta za enzim u reakciji. Vrijednost Michaelisove konstante ovisi o enzimu. Shodno tome, mala vrijednost Km ukazuje da enzim postaje zasićen malom količinom supstrata. Tada se Vmax postiže u niskoj koncentraciji supstrata. Suprotno tome, visoka vrijednost Km ukazuje da enzim zahtijeva veliku količinu supstrata da bi bio zasićen.
Kd vs Km | |
Kd je konstanta disocijacije. | Km je Michaelisova konstanta. |
Priroda | |
Kd je termodinamička konstanta. | Km je kinetička konstanta. |
Detalji | |
Kd predstavlja afinitet supstrata prema enzimu. | Km predstavlja odnos između koncentracije supstrata i brzine reakcije. |
Kd i Km su konstante ravnoteže koje opisuju svojstva enzimskih reakcija. Ključna razlika između Kd i Km je u tome što je Kd termodinamička konstanta dok Km nije termodinamička konstanta.
1. "Kinetika Michaelis-Menten." Wikipedia, Zaklada Wikimedia, 10. travnja 2018., dostupno ovdje.
2. "Uvod u enzime". Koncentracija supstrata (Uvod u enzime), dostupno ovdje.
3. "Konstanta disocijacije." Wikipedia, Zaklada Wikimedia, 10. travnja 2018., dostupno ovdje.