Razlike između kimotripsina i tripsina

Himotripsin vs Trypsin

Cijeli probavni trakt oslobađa različite enzime kako bi razgradio složene molekule hrane na jednostavnije, probavljivije. Želudac, jetra, gušterača sve razrađene sokove koji pomažu pretvoriti našu hranu u ugljikohidrate, proteine ​​i masti kako bi ih tijelo moglo apsorbirati i iskoristiti. Gušterača, koja se nalazi u abdomenu, odmah ispod našeg želuca, organ je u obliku lišća koji oslobađa maksimalni broj probavnih enzima. I tripsin i kimotripsin su probavni enzimi koje proizvodi.

Budući da su ovi enzimi toliko snažni da mogu probaviti i sam gušteraču, svi se oslobađaju iz stanica u inaktiviranom obliku. Oni se nazivaju i prekursorima. Prekursore treba kemijskim tvarima pretvoriti u aktivni oblik ili aktivirati na određenim temperaturama. Trippsin se oslobađa kao tripsinogen iz gušterače, dok se kimotripsin oslobađa kao kimotripsinogen. Trippsinogen se oslobađa zajedno s drugim enzimom koji inhibira tripsin kako bi se spriječilo da bilo koji slučajno aktivirani tripsin ne ošteti gušteraču. Zajedno s tripsinogenom i kimotripsinogenom, prokarboksipeptidaza razradjuju se mnoge lipaze, elastaze i proteaze i ispuštaju preko pankreasnog kanala u tanko crijevo (dvanaestopalačno crijevo).

Oslobađanje ovih enzima ili zimogena iz gušterače stimulira neurotransmiter koji se zove Kolecistinokinin (CCK). CCK se oslobađa iz dvanaesnika kao odgovor na hranu bogatu proteinima / proteinima u lumenu.

Trippsinogen se pretvara u aktivni oblik tripsina kada dođe u kontakt sa granicom tankog crijeva. Ovdje iz enzima granica s četkicom oslobađa se enzim enterokinaza. Sada aktivirani tripsin nastavlja aktivirati sve ostale oslobođene enzime poput kimotripsinogena, prokarboksypeptidaze itd. U svoje aktivne oblike kimotripsina i karboksipeptidaze itd..

Tripsin i kimotripsin su oba enzima za probavu proteina. Oni razgrađuju proteine ​​na njihove komponente aminokiseline. Trypsin probavlja proteine ​​razbijanjem osnovnih aminokiselina poput arginina i lizina, dok kimotripsin razgrađuje aromatske aminokiseline poput triptofana, fenilalanina i tirozina. Himotripsin u osnovi razbija peptidne amidne veze u polipeptidima. Djeluje i na aminokiseline leucina i metionina.

Himotripsin ima 3 izomerna oblika, naime kimotripsinogen B1, kimotripsinogen B2 i kimotripsin C. Slično tome, tripsin ima 3 izoenzima nazvana tripsin 1, tripsin 2 i mezotripsin. Funkcije ovih izomernih oblika i tripsina i kimotripsina su iste.
Medicinski gledano, tripsin je izuzetno važan jer intra-pankreasna aktivacija tripsina može izazvati strašnu kaskadu reakcija. Aktivirat će sve ostale probavne enzime, lipaze, proteaze, elastaze i počet će probaviti gušteraču iz sebe, što dovodi do akutnog pankreatitisa. Akutni pankreatitis je po život opasno stanje ako se ne prepozna rano i liječi na odgovarajući način. S druge strane, nedostatak tripsina može dovesti do drugog poremećaja koji se naziva mekonij ileus u novorođenčadi. Zbog nedostatka tripsina, mekonij (neonatalni izmet) se ne ukapljuje i ne može proći kroz crijeva, što uzrokuje začepljenje i potpunu crijevnu opstrukciju. Ovo je kirurško stanje i treba ga odmah liječiti.

Ponesite pokazivače kući:

Trippsin i kimotripsin su enzimi za probavu proteina koje izbacuje egzokrini gušterača u trbuhu.
Oboje se oslobađa u inaktiviranim oblicima, tripsinogenu i kimotripsinogenu.
Trippsinogen se aktivira enterokinazom koja se oslobađa od graničnih stanica dvanaesnika.
Trypsin zauzvrat aktivira kimotripsin pretvarajući ga iz kimotripsinogena.
Trippsin aktivira druge enzime poput proteaze, lipaze, elastaze i karboksipeptidaze.
Trippsin je izuzetno moćan i oslobađa se zajedno s enzimom koji inhibira tripsin unutar gušterače.
Tripsin ako se aktivira unutar gušterače može izazvati akutni pankreatitis što je po život opasno stanje autolize tkiva gušterače.
Manjak tripsina javlja se kod cistične fibroze koja kod novorođenčadi uzrokuje mekonij ileus.