Razlika između enzima i koenzima

Ključna razlika - Enzim vs koenzim
 

Kemijskim reakcijama jedan ili više supstrata pretvara se u proizvode. Te reakcije kataliziraju posebni proteini zvani enzimi. Enzimi djeluju kao katalizator za većinu reakcija bez konzumiranja. Enzimi su načinjeni od aminokiselina i imaju jedinstvene sekvence aminokiselina koje se sastoje od 20 različitih aminokiselina. Enzimi su podržani malim neproteinskim organskim molekulama koje nazivamo kofaktorima. Koenzimi su jedna vrsta kofaktora koji pomažu enzimima da provode katalizu. Ključna razlika između enzima i koenzima je u tome enzim je protein koji katalizira biokemijske reakcije dok koenzim je neproteinska organska molekula koja pomaže enzimima da aktiviraju i kataliziraju kemijske reakcije. Enzimi su makromolekule dok su koenzimi male molekule.

SADRŽAJ
1. Pregled i ključne razlike
2. Što je enzim
3. Što je koenzim
4. Usporedna usporedba - Enzim protiv koenzima
5. Sažetak

Što je enzim?

Enzimi su biološki katalizatori živih stanica. Oni su bjelančevine sastavljene od stotina do milijuna aminokiselina spojenih poput bisera na struni. Svaki enzim ima jedinstveni niz aminokiselina, a određuje ga određeni gen. Enzimi ubrzavaju gotovo sve biokemijske reakcije u živim organizmima. Enzimi utječu samo na brzinu reakcije, a njihova je prisutnost ključna za pokretanje kemijske pretvorbe jer se energija aktivacije reakcije smanjuje enzimima. Enzimi mijenjaju brzinu reakcije bez konzumiranja ili bez promjene kemijske strukture. Isti enzim može katalizirati pretvorbu sve više i više supstrata u proizvode pokazujući sposobnost kataliziranja iste reakcije iznova i iznova.

Enzimi su visoko specifični. Određeni enzim vezuje se za određeni supstrat i katalizira specifičnu reakciju. Specifičnost enzima uzrokovana je oblikom enzima. Svaki enzim ima aktivno mjesto specifičnog oblika i funkcionalne skupine za specifično vezanje. Samo će specifična supstrat odgovarati obliku aktivnog mjesta i vezati se za njega. Specifičnost vezivanja enzima za supstrat može se objasniti dvjema hipotezama pod nazivom zaključavanje i ključna hipoteza i induciranom hipotezom fit. Hipoteza zaključavanja i ključa naznačuje da je podudaranje enzima i supstrata specifično slično bravi i ključu. Hipoteza inducirane stane govori da se oblik aktivnog mjesta može mijenjati kako bi odgovarao obliku specifične podloge sličnom rukavicama koje odgovaraju nečijoj ruci.

Na enzimske reakcije utječe nekoliko čimbenika, kao što su pH, temperatura itd. Svaki enzim ima optimalnu temperaturnu vrijednost i pH vrijednost da učinkovito djeluju. Enzimi također stupaju u interakciju s neproteinskim kofaktorima poput protetskih skupina, koenzima, aktivatora itd. Kako bi katalizirali biokemijske reakcije. Enzimi se mogu uništiti pri visokoj temperaturi ili visokoj kiselosti ili lužini jer su bjelančevine.

Slika 01: inducirani odgovarajući model aktivnosti enzima.

Što je koenzim?

Kemijskim reakcijama pomažu molekule neproteinskih proteina koje se nazivaju kofaktori. Kofaktori pomažu enzimima da kataliziraju kemijske reakcije. Postoje različite vrste kofaktora i koenzimi su jedna vrsta među njima. Koenzim je organska molekula koja se kombinira s kompleksom enzimskih supstrata i pomaže u procesu katalizacije reakcije. Poznati su i kao pomoćne molekule. Oni su sastavljeni od vitamina ili izvedeni iz vitamina. Stoga dijeta treba sadržavati vitamine koji pružaju esencijalne koenzime za biokemijske reakcije.

Koenzimi se mogu vezati s aktivnim mjestom enzima. Lako se vežu s enzimom i pomažu u kemijskoj reakciji pružajući funkcionalne skupine potrebne za reakciju ili mijenjanjem strukturne konformacije enzima. Stoga vezanje supstrata postaje lako i reakcija se kreće prema proizvodima. Neki koenzimi djeluju kao sekundarni supstrati i postaju kemijski izmijenjeni na kraju reakcije, za razliku od enzima.

Koenzimi ne mogu katalizirati kemijsku reakciju bez enzima. Pomažu enzimima da postanu aktivni i obavljaju svoje funkcije. Jednom kada se koenzim veže s apoenzimom, enzim postaje aktivni oblik enzima koji se naziva holoenzim i pokreće reakciju.

Primjeri koenzima su Adenosin trifosfat (ATP), nikotinamid adenin dinukleotid (NAD), Flavin adenin dinukleotid (FAD), Koenzim A, vitamini B1, B2 i B6, itd..

Slika 02: Vezivanje kofaktora s apoenzimom

Koja je razlika između enzima i koenzima?

Enzim vs Koenzim
Enzimi su biološki katalizatori koji ubrzavaju kemijske reakcije.	Koenzimi su organske molekule koje pomažu enzimima da kataliziraju kemijske reakcije.
Molekularni tip
Svi enzimi su proteini.	Koenzimi su ne-proteini.
Izmjena zbog reakcija
Enzimi se ne mijenjaju zbog kemijske reakcije.	Koenzimi postaju kemijski izmijenjeni kao rezultat reakcije.
Specifičnost
Enzimi su specifični.	Koenzimi nisu specifični.
Veličina
Enzimi su veće molekule.	Koenzimi su manje molekule.
Primjeri
Amilaza, proteinaza i kinaza su primjeri enzima.	NAD, ATP, koenzim A i FAD su primjeri koenzima.

Pregled - Enzim vs Koenzim

Enzimi kataliziraju kemijske reakcije. Koenzimi pomažu enzimima da kataliziraju reakciju aktiviranjem enzima i osiguravanjem funkcionalnih skupina. Enzimi su bjelančevine sastavljene od aminokiselina. Koenzimi nisu proteini. Uglavnom se dobivaju iz vitamina. To su razlike između enzima i koenzima.

Referenca:
1. "Enzimi." RSC. N.p., n.d. Mreža. 15. svibnja 2017. .
2. "Strukturna biokemija / enzimi / koenzimi." Strukturna biokemija / enzimi / koenzimi - Wikibooks, otvorene knjige za otvoreni svijet. N.p., n.d. Mreža. 15. svibnja 2017. .

Ljubaznošću slike:
1. „Navedeni dijagram za fit“ Napravio TimVickers, vektorizirao Fvasconcellos - Omogućio TimVickers (Public Domain) putem Commons Wikimedia
2. "Enzimi", autor Moniquepena - Vlastito djelo (Public Domain) putem Commons Wikimedia