Digestija proteina je vrlo važan proces u cjelokupnom postupku probave u živim organizmima. Složeni proteini se probavljaju u njegove monomere aminokiselina i apsorbiraju se kroz tanka crijeva. Proteini su ključni jer služe glavnoj funkcionalnoj i strukturnoj ulozi u organizmu. Digestija proteina odvija se enzimima za varenje proteina koji uključuju tripsin, kimotripsin, peptidaze i proteaze. Trippsin je enzim za razgradnju proteina koji cijepa peptidnu vezu u osnovnim aminokiselinama koje uključuju lizin i arginin. Himotripsin je također enzim za razgradnju proteina koji cijepa peptidnu vezu na aromatične aminokiseline poput fenilalanina, triptofana i tirozina. ključna razlika između tripsina i kimotripsina je položaj aminokiseline u kojoj se cijepa u protein. Trippsin se cijepa na osnovnim položajima aminokiselina dok je kimotripsin cijepljen na položajima aromatskih aminokiselina.
1. Pregled i ključne razlike
2. Što je tripsin
3. Što je kimotripsin
4. Sličnosti između tripsina i himotripsina
5. Usporedna usporedba - Trypsin u odnosu na kimotripsin u tabelarnom obliku
6. Sažetak
Trippsin je protein od 23,3 kDa koji pripada obitelji serinskih proteaza, a njegovi glavni supstrati su osnovne aminokiseline. Te osnovne aminokiseline uključuju arginin i lizin. Trippsin je 1876. godine otkrio Kuhne. Trippsin je globularni protein i postoji u svom neaktivnom obliku koji je tripsin - zimogen. Mehanizam djelovanja tripsina zasnovan je na aktivnosti serinske proteaze.
Trypsin se odvaja na kraju C na bazične aminokiseline. Ovo je reakcija hidrolize i odvija se pri pH - 8,0 u tankom crijevu. Aktivacija tripsinogena odvija se uklanjanjem terminalnog heksapeptida i on stvara aktivni oblik; tripsina. Aktivni tripsin dvije su glavne vrste; α - tripsin i β-tripsin. Razlikuju se po svojoj toplinskoj stabilnosti i strukturi. Aktivno mjesto tripsina sadrži Histidin (H63), Asparaginsku kiselinu (D107) i Serin (S200).
Slika 01: Trypsin
Enzimsko djelovanje tripsina inhibira DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidin i EDTA. Primjene tripsina uključuju disocijaciju tkiva, tripsinizaciju u staničnoj kulturi životinjskog podrijetla, triptografsko mapiranje, in vitro studije proteina, otisci prstiju i u primjeni kultura tkiva.
Himotripsin ima molekulsku masu od 25,6 kDa i pripada porodici serinskih proteaza, a predstavlja endopeptidazu. Himotripsin postoji u svom neaktivnom obliku, koji je kimotripsinogen. Himotripsin je otkriven 1900-ih. Himotripsin hidrolizira peptidne veze u aromatske aminokiseline. Ti aromatični supstrati uključuju tirozin, fenilalanin i triptofan. Supstrati ovog enzima nalaze se uglavnom u L-izomerima i lako djeluju na amide i estere aminokiselina. Optimalni pH na koji djeluje kimotripsin je 7,8 - 8,0. Postoje dva glavna oblika kimotripsina, poput kimotripsina A i kimotripsina B, koji se po strukturnim i proteolitičkim karakteristikama malo razlikuju. Aktivno mjesto kimotripsina sadrži katalitičku trijadu i sastoji se od Histidina (H57), Asparaginske kiseline (D102) i Serina (S195).
Slika 02: Himotripsin
Aktivatori kimotripsina su cetiltrimetilamonijev bromid, dodeciltrimetilamonijev bromid, heksadeciltrimettilamonijev bromid i Tetrabutilamonijev bromid. Inhibitori kimotripsina su peptidil aldehidi, boronske kiseline i derivati kumarina. Kimotripsin se komercijalno koristi u sintezi peptida, mapiranju peptida i otisku prstiva peptida.
Trypsin vs Chymotrypsin | |
Trippsin je enzim za razgradnju proteina koji će cijepiti peptidnu vezu u osnovnim aminokiselinama, poput lizina i arginina. | Himotripsin, koji je također enzim za razgradnju proteina, cijepa peptidnu vezu na aromatične aminokiseline poput fenilalanina, triptofana i tirozina. |
Molekularna težina | |
Molekularna težina tripsina je 23,3 k Da. | Molekularna težina kimotripsina je 25,6 k Da. |
supstrati | |
Složeni proteini se probavljaju u njegove monomere aminokiselina i apsorbiraju se kroz tanka crijeva. | Supstrati aromatskih aminokiselina poput tirozina, triptofana i fenilalanina djeluju na kimotripsin. |
Zimogeni oblik enzima | |
Trippsinogen je neaktivni oblik tripsina. | Kimotripsinogen je neaktivni oblik kimotripsina. |
aktivatora | |
Lantanidi su aktivatori tripsina. | Cetiltrimetilamonijev bromid, dodecil-trimetilamonijev bromid, heksadecil-trimetilamonijev bromid i tetrabutilamonijev bromid aktivatori su kimotripsina. |
inhibitori | |
DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidin i EDTA su inhibitori tripsina. | Peptidil aldehidi, boronske kiseline i kumarinski derivati su inhibitori kimotripsina. |
Peptidaze ili proteolitički enzimi cijepaju bjelančevine hidrolizom peptidne veze. Trippsin cijepa peptidnu vezu na osnovnim aminokiselinama, dok kimotripsin cijepa peptidnu vezu na ostatke aromatskih aminokiselina. Oba enzima su serinske peptidaze i djeluju u tankom crijevu u bazičnom pH okruženju. Trenutno je mnogo istraživanja uključeno u proizvodnju tripsina i kimotripsina primjenom rekombinantne DNK tehnologije primjenom različitih vrsta bakterija i gljivica, jer ti enzimi posjeduju visoku industrijsku vrijednost. Ovo je razlika između tripsina i kimotripsina.
Možete preuzeti PDF verziju ovog članka i koristiti je za izvanmrežne svrhe, prema napomeni. Molimo preuzmite PDF verziju ovdje. Razlika između tripsina i kimotripsina
1. „kimotripsina.” Kimotripsin - Priručnik o enzimima Worthingtona. Dostupno ovdje
2. „tripsina.” Trippsin - Priručnik za enzim Worthington. Dostupno ovdje
1. 'Serine protease' od Tinastelle u engleskim Wikibooksima (Public Domain) putem Commons Wikimedia
2.'Kimotripsin 4cha'By Yikrazuul - Vlastiti rad, (CC BY-SA 3.0) putem Commons Wikimedia